Toda via metabólica que você estuda — glicólise, Krebs, ciclo da ureia — depende de enzimas. E para entender como elas funcionam, como são reguladas e como os medicamentos as inibem, você precisa dominar a cinética enzimática. É um dos temas mais “matemáticos” da bioquímica, mas, com os conceitos certos, vira ponto garantido.
Neste guia: a equação de Michaelis-Menten, o significado de Km e Vmax, o gráfico de Lineweaver-Burk, os tipos de inibição e a aplicação clínica.
- Vmax = velocidade máxima da enzima (quando saturada de substrato).
- Km = concentração de substrato para atingir metade da Vmax. Mede afinidade (Km baixo = alta afinidade).
- Inibidor competitivo: ↑ Km, Vmax inalterada (vence-se com mais substrato).
- Inibidor não competitivo: ↓ Vmax, Km inalterado.
- Enzimas alostéricas têm curva sigmoide (não hiperbólica).
Michaelis-Menten: Km e Vmax
O modelo de Michaelis-Menten descreve como a velocidade de uma reação enzimática varia com a concentração de substrato. A curva é uma hipérbole: começa rápida e satura conforme a enzima fica ocupada. Dois parâmetros a definem:
- Vmax: a velocidade máxima, atingida quando todas as enzimas estão saturadas. Proporcional à quantidade de enzima.
- Km (constante de Michaelis): a concentração de substrato em que a velocidade é metade da Vmax. Km é inversamente proporcional à afinidade — quanto menor o Km, maior a afinidade da enzima pelo substrato.
Tipos de inibição enzimática
| TIPO | Km | Vmax | VENCE COM + SUBSTRATO? |
|---|---|---|---|
| Competitivo | ↑ aumenta | inalterada | Sim |
| Não competitivo | inalterado | ↓ diminui | Não |
| Incompetitivo | ↓ diminui | ↓ diminui | Não |
No gráfico de Lineweaver-Burk (duplo recíproco), o competitivo muda o ponto no eixo X; o não competitivo muda o ponto no eixo Y.
“Competitivo Compete pelo sítio ativo” — por isso, dando mais substrato, ele perde a competição e a Vmax é mantida (só precisa de mais substrato, ou seja, Km sobe). O não competitivo se liga em outro lugar, então mais substrato não resolve (Vmax cai).
Entendeu a teoria? Fixe resolvendo questões comentadas deste tema no MedCaju.
Aplicação clínica e farmacológica
| FÁRMACO/AGENTE | MECANISMO |
|---|---|
| Etanol no envenenamento por metanol | Inibidor competitivo da álcool desidrogenase (ocupa a enzima e impede formação de formaldeído tóxico). |
| Estatinas | Inibidores competitivos da HMG-CoA redutase (síntese de colesterol). |
| Metotrexato | Inibidor competitivo da diidrofolato redutase. |
Conclusão
A cinética enzimática traduz em números como as enzimas funcionam: Vmax mede capacidade, Km mede afinidade, e os tipos de inibição explicam como os medicamentos atuam. Saber distinguir competitivo (↑Km) de não competitivo (↓Vmax) — e os exemplos farmacológicos — resolve a maioria das questões do tema.
Pratique no MedCaju.
Pratique questões de Enzimologia
Milhares de questões de bioquímica, com explicação. Teoria você estuda aqui — questão você treina no MedCaju.
Acessar MedCaju →
